一、多肽是什么

         多肽（peptide）由α-氨基酸通过肽键顺次连接而成，可视为蛋白质水解过程的中间体。其基本单元为具有不同侧链的氨基酸残基，因此多肽并非传统意义的“同种单体”高分子聚合物。与蛋白质相比，多肽的主链化学本质相同，但链长与分子量显著更小。二者在亲水性、极性、二级结构形成倾向、易受蛋白酶作用及金属络合等方面具有相似理化特性。按残基数常作经验划分：由2–9个氨基酸组成者可称二肽、三肽……九肽；约10–100个残基者通常称为多肽，分子量多低于10 kDa，能透过半透膜。亦有文献将2–10个残基称“寡肽”、10–50个称“多肽”、≥50个残基归入蛋白质——故在一些语境中蛋白质亦可被视作长链多肽。

二、多肽的结构

         多肽主链由重复的–N–Cα–C(=O)–片段构成；Cα连接侧链（Gly例外无侧链），C(=O)为酰基碳。除脯氨酸外，其余19种常见残基的主链N多带有氢，可与其他肽键羰基氧形成氢键，从而稳定多种二级结构。除残基数很少的寡肽外，多肽普遍存在一定密度的氢键缔合。

三、α-螺旋（α-helix）

         主链围绕假想轴右手盘绕，由链内氢键稳定：第n个残基的羰基与第n+4个残基的酰胺氮成键。经典α-螺旋每圈约含3.6个残基，螺距约0.54 nm，残基沿轴向升高约0.15 nm。侧链指向螺旋外侧，不直接参与成螺，但其体积、电荷与疏水性影响螺旋形成与稳定性。

四、β-折叠（β-sheet）

         当序列富含疏水残基（如Leu、Ile、Val、Met、Tyr、Trp、Phe、Ala）时，肽链易通过链间氢键排列为平行或反平行的β-链并形成片层。β-折叠可使链间强力聚集，比例较高时往往降低溶解度，增加合成与操作难度；在生物体内过度聚集与某些蛋白沉积性疾病相关。

五、β-转角（β-turn）

         亦称β-弯曲/回折或发夹结构。典型β-turn由局部氢键稳定，使主链在短距离内实现180°调向，典型β-turn由四个连续残基（i→i+3）构成，并由第i个残基羰基与第i+3个残基酰胺氢形成氢键（10元环）。β-turn往往出现在受体识别表面，常参与底物-酶、激素-受体、抗原-抗体等相互作用，因此也是配体与肽类药物设计的重要结构基序。

六、无序卷曲（random coil）

         当序列缺乏足以形成稳定氢键网络的模式时，主链趋于无规则、松散构象，与溶剂充分接触，溶解性较好。Pro、Gly、Asn、Ser、Asp、Thr等残基常破坏规则氢键阵列并促进无序卷曲；在合成与制剂设计中合理引入此类残基有助于提高中间体与终产物的可溶性与可操作性。

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