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Leucine Dehydrogenase (LeuDH, EC 1.4.1.9) belongs to the oxidoreductase family and can highly specifically catalyze the oxidative deamination of branched-chain amino acids such as L-leucine. Using NAD⁺ as an essential cofactor, this enzyme reversibly catalyzes the oxidative deamination of L-leucine to produce α-ketoisocaproic acid (α-KIC) and ammonia (NH₃), while reducing NAD⁺ to NADH.
Reaction

Properties
Source: Microorganism
Isoelectric point: 6.6
Michaelis constant: 2.6×10^-4 M (NAD), 2.0×10^-3 M(L-Leucine), 6.8×10^-4 M(α-Ketoisocaproate), 4.2×10^-2 M (NH3), 2.3×10^-4 M (NADH)
Optimum pH: 11.0 (L-Leu→α-K I C), 8.5(α-K I C→ L-Leu) Fig. 1
Optimum temperature: 50-60℃ (L-Leu →α-K I C), 60~70℃ (α-K I C→ L-Leu) Fig. 3
pH Stability: 6.0~11.0 (25℃, 15hr) Fig. 2
Thermal stability: <55℃ (pH 7.0, 20min) Fig. 4
Inhibitors: Fe3+, NEM, Proclin, SDS
Effect of various chemicals: Table 1


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| 批号(Lot Number) | 证书类型 | 货号 |
|---|---|---|
| 分析证书 | L774077 | |
| 分析证书 | L774077 | |
| 分析证书 | L774077 | |
| 分析证书 | L774077 |
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