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ActiBioPure™,EnzymoPure™,生物活性,重组,高性能 级 ,适用于对基线干扰要求严格的色谱和分析工作流程。
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在色谱分析、有机合成和交叉偶联反应领域已被 6 篇同行评审文献引用。
L - 乳酸脱氢酶(L-LDH)是一种存在于几乎所有活细胞(动物、植物和原核生物)中的酶。LDH 催化丙酮酸与乳酸之间的相互转化,同时也催化 NADH 与 NAD⁺之间的相互转化。脱氢酶是一种能将氢化物从一个分子转移到另一个分子的酶。
反应式

比活
U/mg protein: > 260 units
污染物
苹果酸脱氢酶:<0.03%
肌激酶:<0.01%
丙酮酸激酶:<0.003%
谷丙转氨酶 *:<0.03%
谷草转氨酶 *:<0.03%
* 包括 α- 羟基戊二酸脱氢酶活性
性质
pH 稳定性:pH 5.5 - 8.0(25°C,1 周)
热稳定性:≤55°C(pH 7.5,10 分钟)
最适 pH:7.0 - 8.0
最适温度:70°C
米氏常数(Km 值):6.5×10⁻⁵ mol/L(丙酮酸);1.8×10⁻⁵ mol/L(NADH)
分子量:36 千道尔顿(SDS - 聚丙烯酰胺凝胶电泳法)
测定步骤
I 分光光度法
波长 340 纳米,光程长 1 厘米
最终体积 3.17 毫升,温度 25°C
将以下试剂移入比色皿中
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A/min: 在340nm/min时吸光度的变化
V: 反应混合物的总体积 (3.17 mL)
D: 酶稀释因子
6.3=mmol/L NADH的消光系数 (L⋅mmol −1⋅cm−1)
d= 光程长 (1cm)
v= 酶样品的体积 (0.02mL)

L-Lactate Dehydrogenase (L-LDH) is an enzyme found in nearly all living cells (animals, plants, and prokaryotes). LDH catalyzes the conversion of pyruvate to lactate and back, as it converts NADH to NAD⁺ and back. A dehydrogenase is an enzyme that transfers a hydride from one molecule to another.
Reaction Equation

Specific Activity
U/mg protein: > 260 units
Contaminants
Malate dehydrogenase: < 0.03%
Myokinase: < 0.01%
Pyruvate kinase: < 0.003%
Glutamic-pyruvic transaminase*: < 0.03%
Glutamic-oxaloacetic transaminase*: < 0.03%
*Including α-Hydroxyglutarate dehydrogenase activity
Properties
pH stability: pH 5.5 - 8.0 (25°C, 1 week)
Thermal stability: ≤55°C (pH 7.5, 10 min)
Optimum pH: 7.0 - 8.0
Optimum temp.: 70°C
Km value: 6.5 × 10⁻⁵ mol/L (Pyruvate); 1.8 × 10⁻⁵ mol/L (NADH)
Molecular weight: 36 kDa (SDS - PAGE)
Wavelength 340 nm, Light path length 1 cm
Final volume 3.17 mL, Temperature 25
Pipette the following reagents into a cuvette
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A/min: The change in absorbance at 340 nm/minute
V: Total volume of reaction mixture (3.17 mL)
D: Enzyme dilution factor
6.3=mmol/L extinction coefficient of NADH (L⋅mmol−1⋅cm−1)
d=Light path length (1cm)
v=Volume of enzyme sample (0.02mL)

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| 批号(Lot Number) | 证书类型 | 货号 |
|---|---|---|
| 分析证书 | L1492991 | |
| 分析证书 | L1492991 | |
| 分析证书 | L1492991 | |
| 分析证书 | L1492991 |
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