摘要

        动物源胶原蛋白与重组胶原蛋白在氨基酸序列、翻译后修饰、三螺旋结构、分子量分布、杂质组成和生产质量控制方面存在差异。这些差异会影响原料的成膜性、稳定性、免疫原性、病原体风险及皮肤作用层位。

        完整胶原蛋白属于亲水性高分子，在完整皮肤上主要通过成膜、结合水分和减少水分蒸发改善皮肤表面状态。水解胶原和部分重组胶原片段的分子量较小，具有较好的水溶性和角质层沉积潜力，但实际递送深度仍受分子构象、配方载体和皮肤屏障状态影响。

        现有研究分别显示，部分动物源胶原产品和重组胶原材料可以改善皮肤水合、红斑或受损组织状态。由于研究所用原料、配方、使用方式和受试对象不同，目前尚缺少统一条件下直接比较两类胶原护肤效果的人体研究。评价一款胶原蛋白护肤品时，应重点关注原料的准确类别、结构形态、分子量、质量控制和最终产品的人体功效数据。

关键词：动物源胶原蛋白；重组人胶原蛋白；重组人源化胶原蛋白；三螺旋；免疫原性；皮肤修护；经表皮水分流失

1. 原料定义与比较范围

1.1 动物源胶原蛋白

        动物源胶原蛋白通常从牛皮、牛跟腱、猪皮、猪腱、鱼皮或鱼鳞等组织中提取。提取后的胶原还可能经过酸处理、酶处理、热处理或水解，因此同为动物来源的原料，分子结构和主要用途可能不同。

动物源胶原蛋白的常见形态

1.2 重组胶原蛋白

        重组胶原蛋白通过重组脱氧核糖核酸技术生产。生产过程通常包括目标序列设计、表达载体构建、宿主细胞表达、蛋白纯化和结构鉴定。常见表达体系包括细菌、酵母和哺乳动物细胞。

        根据中国药品检定研究院发布的医疗器械领域命名解释，重组胶原蛋白生物材料可分为以下类型：

① 重组人胶原蛋白：具有某一特定型别人胶原蛋白基因编码的全长氨基酸序列，并形成三螺旋结构。

② 重组人源化胶原蛋白：按是否含有非人胶原蛋白氨基酸序列，可分为A型和B型。A型不含非人胶原蛋白氨基酸序列，包括人胶原蛋白特定型别基因编码的全长氨基酸序列（不具有三螺旋结构）、部分氨基酸序列片段，或不含连接氨基酸、标签氨基酸等非人胶原蛋白氨基酸序列的功能片段组合；B型为在人胶原蛋白功能片段组合基础上添加连接氨基酸、标签氨基酸等非人胶原蛋白氨基酸序列的材料。

③ 重组类胶原蛋白：由人工设计或修饰序列构成，与人胶原蛋白序列的同源性相对较低。[1]

        动物源胶原蛋白与重组人胶原材料的差异始于原料来源，并进一步体现在氨基酸序列、分子结构、批次一致性、安全控制和免疫原性影响因素等方面。下图概括了两类材料的主要特征及评价重点。

2. 氨基酸序列与三螺旋结构的差异

2.1 胶原蛋白的分子结构基础

        皮肤真皮中的纤维型胶原以Ⅰ型和Ⅲ型为主。Ⅰ型胶原通常由两条α1（Ⅰ）链和一条α2（Ⅰ）链组成。三条多肽链相互缠绕形成三螺旋，随后进一步组装成胶原原纤维和胶原纤维。

        胶原螺旋区含有大量甘氨酸-X-Y，即Gly-X-Y重复序列。甘氨酸体积较小，可以排列在三螺旋内部；X和Y位置经常出现脯氨酸和羟脯氨酸。脯氨酸有助于限制肽链构象，羟脯氨酸参与维持三螺旋的稳定性。[2]

胶原蛋白的材料性质由多个结构层次共同决定：

① 氨基酸排列决定一级结构；

② 三条胶原链的组成和排列决定三螺旋结构；

③ 三螺旋分子的进一步组装决定原纤维和纤维结构；

④ 羟化、糖基化和交联影响热稳定性、机械性能和降解行为。

氨基酸组成相近的胶原原料，也可能因三螺旋比例、交联程度和聚集状态不同而表现出不同的溶解性、成膜性和生物学性能。

2.2 动物胶原与人胶原的序列和结构差异

        人、牛、猪等哺乳动物的Ⅰ型胶原具有较高的结构相似性，因此动物胶原能够形成与人体Ⅰ型胶原相近的三螺旋和纤维结构。不同物种之间仍存在局部氨基酸组成、端肽区域、羟化程度、糖基化方式和天然交联状态的差异。

        人源与动物源Ⅰ型胶原材料的对比研究显示，胶原来源和加工方式会影响凝胶形成速度、纤维形态、溶胀性能、力学性质及细胞反应。[3]

        动物组织中的胶原已经在动物体内完成脯氨酸羟化、三链组装和纤维形成。温和的提取条件有利于保留这些天然结构。强酸、强碱、持续加热或深度水解会造成三螺旋解离、肽链断裂或纤维结构改变。

        动物来源说明原料的组织起点，不代表提取后的成品仍然保留完整三螺旋。判断结构时，应依据成品检测结果。

2.3 重组胶原蛋白的结构表征项目

        重组技术可以控制目标蛋白的氨基酸序列，但三螺旋形成、羟化程度和聚集状态还受到表达体系及纯化工艺影响。

        普通大肠杆菌缺少人体胶原合成所需的完整脯氨酰羟化系统。通过共同表达脯氨酰羟化酶、改造宿主细胞或采用适合的真核表达体系，可以提高重组胶原的羟化程度和三螺旋稳定性。相关研究通常结合羟化位点、圆二色谱和生物学功能进行评价。[4]

重组胶原蛋白的常用结构和质量表征项目包括：

① 胶原型别及氨基酸序列覆盖范围。

用于确认原料来源于Ⅰ型、Ⅲ型或其他胶原型别，并判断其属于全长序列、单条α链、局部片段还是重复组合序列。

② 非天然氨基酸序列。

用于确认产品中是否含有连接肽、纯化标签或人工设计序列。这些序列可能影响蛋白折叠、纯化行为、降解过程和免疫原性。

③ 分子量及分子量分布。

用于确认目标蛋白是否达到设计分子量，并识别截短体、降解片段和分子量异常组分。

④ 链组成、三聚体形成情况及聚集体水平。

完整三螺旋胶原需要三条胶原链正确组装。单链、三聚体和高分子聚集体的比例会影响材料稳定性和生物学行为。

⑤ 脯氨酸羟化程度和羟化位点。

当原料宣称具有完整三螺旋或天然样胶原结构时，羟脯氨酸含量和羟化位点具有较高参考价值。对于较短的重组人源化片段，羟脯氨酸含量应结合片段的设计序列和预期结构解释，不能单独用于判断质量高低。

⑥ 三螺旋构象。

圆二色谱可以检测胶原样三螺旋的光谱特征，但通常需要结合链组装、热稳定性或其他结构检测结果综合判断。

⑦ 热稳定性。

热变性温度反映三螺旋在升温条件下的稳定程度，会受到羟化、氨基酸组成、交联和溶液条件影响。

⑧ 纯度及工艺相关杂质。

包括宿主细胞蛋白、残留脱氧核糖核酸、内毒素、培养基残留和纯化介质残留等。重组蛋白还应关注氧化、脱酰胺、降解和聚集等产品相关变体。[5]

        上述项目并非对所有重组胶原采用完全相同的评价标准。完整三螺旋胶原应重点确认三链组装、羟化和热稳定性；重组人源化片段应重点确认序列身份、分子量、纯度、聚集状态和设计功能。检测项目需要与原料的结构宣称相匹配。

3. 分子量与皮肤作用层位

3.1 完整胶原蛋白主要作用于皮肤表面

        完整Ⅰ型胶原由三条较长的多肽链组成，属于亲水性高分子。皮肤角质层由角质细胞和细胞间脂质构成，对高分子亲水物质具有较强的阻隔作用。蛋白质和多肽的经皮递送受到分子量、空间构象、电荷、亲水性、稳定性和配方载体等因素共同影响。[6]

在完整皮肤上，原生动物胶原和完整重组胶原通常以皮肤表面作用为主，具体包括：

① 形成亲水性蛋白膜；

② 吸附和结合水分；

③ 减缓皮肤表面水分蒸发；

④ 降低外界摩擦；

⑤ 改善干燥、紧绷和粗糙感。

这些作用不依赖胶原蛋白进入真皮。完整胶原可以通过表面成膜产生保湿效果，但不能据此推断其已经进入真皮并补充人体胶原纤维。

3.2 水解胶原和重组胶原片段的经皮特点

        胶原经过酶解或化学水解后，肽链长度和分子量下降，水溶性通常提高。重组技术也可以直接生产较短的胶原功能片段。

        较小的分子量有利于原料在水相中分散，并可能增加其在角质层或毛囊中的沉积。离体小鼠皮肤研究观察到，鹿筋胶原水解物中的部分肽段能够通过皮肤样本；该研究同时评价了透过组分对细胞氧化应激和Ⅰ型胶原分泌的影响。[7]

离体皮肤结果可以用于判断渗透趋势，不能直接代表人体面部使用后的真皮有效浓度。实际经皮行为还受到以下因素影响：

① 皮肤来源和完整性；

② 肽段的分子量、电荷和构象；

③ 产品使用量和停留时间；

④ 毛囊和皮脂腺通路；

⑤ 促渗成分或递送载体；

⑥ 皮肤中实际检测到的肽段浓度；

⑦ 肽段进入皮肤后能否保持活性。

        胶原经水解导致分子量下降时，原有三螺旋和纤维结构通常会减少或遭到破坏。原生胶原更适合发挥成膜和材料构建作用，胶原肽和重组片段更适合水溶性配方及功能片段研究。

4. 安全性与免疫原性差异

4.1 动物源胶原蛋白的安全风险

动物源胶原的安全风险主要来自动物组织和提取生产过程，重点控制项目包括：

① 动物种属、年龄和健康状态；

② 组织部位和采集条件；

③ 细菌、病毒和寄生虫污染；

④ 牛源材料相关传染性海绵状脑病风险；

⑤ 非胶原蛋白、核酸和内毒素残留；

⑥ 病原体灭活或去除工艺的有效性。

        美国食品药品监督管理局针对动物源医疗器械材料的指导文件指出，动物组织在采集、储存或制造不当时可能带来传染性病原体风险，风险管理应覆盖动物来源追溯、组织采集、生产过程和病原体清除验证。[8]

4.2 重组胶原蛋白的生产风险

采用细菌或酵母等非动物组织途径生产胶原，可以减少动物组织来源的病原体风险和原料批次波动。不同表达体系会引入相应的工艺杂质。

重组胶原常见表达体系及质量控制重点

        国际人用药品注册技术协调会发布的ICH Q5A（R2）指南，要求对来源于人或动物细胞系的生物技术产品开展细胞基质、病毒检测和病毒清除评价。[9]

        这些要求主要适用于生物技术药物，但能够说明重组蛋白生产中的风险类型。重组胶原降低了动物组织来源风险，同时需要控制宿主细胞、培养过程、纯化过程和蛋白聚集产生的风险。

4.3 动物源胶原与重组胶原的免疫原性

免疫原性是指一种物质诱导特异性免疫反应的能力。胶原蛋白的免疫原性受到以下因素影响：

① 氨基酸序列与人体胶原的差异；

② N端和C端非螺旋端肽；

③ 蛋白质变性、氧化和聚集；

④ 非胶原蛋白和宿主细胞杂质；

⑤ 内毒素及其他工艺残留；

⑥ 暴露剂量和使用方式；

⑦ 皮肤屏障是否完整。

早期牛胶原皮内植入研究显示，部分发生临床不良反应的受试者可以检测到针对牛胶原植入物的抗体。[10]

该研究属于皮内植入场景，蛋白直接接触活体组织和免疫细胞，其暴露条件与完整皮肤上的普通外用产品不同。

        动物胶原的部分抗原表位位于端肽区域。采用胃蛋白酶处理可以去除部分端肽，形成去端肽胶原蛋白，并降低端肽相关的免疫反应风险。[11]

        重组人胶原采用人胶原序列，可以减少人与动物之间的异种序列差异。非天然连接肽、纯化标签、错误折叠、蛋白聚集、宿主细胞蛋白和内毒素仍可能影响免疫反应。

两类胶原蛋白的免疫原性影响因素

重组人胶原在减少异种序列差异方面具有优势。原料的实际免疫原性仍需结合蛋白纯度、聚集状态、最终配方和使用部位评价。

5. 皮肤作用机制与修护研究证据

5.1 表面成膜和保湿

        胶原蛋白含有较多能够与水分相互作用的基团，可以在皮肤表面形成连续或半连续膜层。该膜层能够减缓水分蒸发、减少摩擦，并改善干燥、紧绷和粗糙感。

        一项天然牛胶原片状面膜研究评价了皮肤水合度、粗糙度、眼周皱纹、紫外线诱导红斑及耐受性。结果显示，该产品在部分水合、红斑和外观指标上获得改善。[12]

        该研究评价的是特定胶原面膜成品。膜材结构、敷贴时间、含水状态及其他配方因素共同影响结果，不能将全部功效归因于动物来源或单一胶原成分。

5.2 皮肤屏障恢复

        皮肤屏障恢复涉及角质细胞成熟、细胞间脂质排列和局部炎症状态改善。胶原形成的表面膜可以减少水分散失和外界摩擦，为受损角质层恢复提供较稳定的表面环境。

        部分胶原肽和重组功能片段在细胞或动物研究中表现出影响角质形成细胞迁移、成纤维细胞黏附、炎症介质或细胞外基质表达的潜力。这类作用需要原料到达相应活体细胞，并保持足够浓度和活性。

        细胞培养实验中，胶原或胶原片段可以直接接触细胞。普通外用产品还需要经过角质层递送，因此细胞实验适合解释潜在机理，不能单独证明最终护肤品具有相同效果。

5.3 受损皮肤和创面修复

        在开放性创面、植入材料和组织工程中，胶原可以形成细胞外基质样结构，为细胞黏附、迁移和新生组织形成提供环境。胶原敷料还可以吸收部分渗出液并维持湿润状态。

        一项重组人源化Ⅲ型胶原研究采用紫外线光老化动物皮肤模型，并通过植入方式评价材料作用。研究观察到皮肤状态、组织结构和胶原沉积方面的改善。[13]

        另一项研究在小鼠创面和紫外线光老化模型中评价了重组Ⅰ型胶原及重组人源化胶原片段，观察到伤口闭合和光损伤修复方面的改善。[14]

        这些研究支持重组胶原在受损组织和生物材料领域的研究价值。健康完整皮肤、屏障受损皮肤和开放性创面的通透性及细胞暴露条件不同，动物植入和创面试验结果不能直接代表日常面霜、精华或面膜的效果。

6. 护肤功效指标及证据解读

6.1 经表皮水分流失

        经表皮水分流失（transepidermal water loss，TEWL）表示水分经皮肤向外扩散和蒸发的速率，是评价皮肤屏障功能的常用指标。较高的TEWL通常与皮肤屏障功能受损有关。[15]

胶原产品使用后TEWL下降，可能来自两类作用：

① 产品形成表面膜层，短期减少水分蒸发；

② 角质层结构逐步恢复，产生较持续的屏障改善。

        评价长期修护作用时，除观察即时TEWL外，还应考察连续使用效果、停用后的持续时间、角质层含水量及皮肤临床状态。测试过程还应控制环境温度、相对湿度、测试部位和受试者适应时间。

6.2 角质层含水量

        角质层含水量反映皮肤表层的水合状态。动物源胶原和重组胶原均可以通过亲水性和成膜性提高局部水合。

        完整配方中的甘油、透明质酸、油脂、封闭剂和其他成膜剂也会影响测量结果。单一产品的水合度改善可以说明该产品具有保湿作用，不能直接证明胶原来源是决定因素。

6.3 泛红和红斑

        泛红可能与紫外线刺激、干燥、清洁损伤、激光治疗、炎症反应或血管扩张有关。不同类型泛红的形成机制不同。

        胶原膜可以通过提高水合、减少摩擦和降低外界刺激，改善部分干燥性或刺激性泛红。天然牛胶原面膜研究中观察到紫外线诱导红斑指标的改善，但结果适用于研究所用的具体产品和试验条件。[12]

        重组胶原关于红斑、炎症和组织状态改善的证据，较多来自细胞研究、动物损伤模型、植入使用或屏障破坏后的专业护理。相关结果不能直接转换为健康人群日常外用产品的效果。

        综合现有证据，动物源胶原产品和重组胶原材料均有改善水合、TEWL、红斑或受损组织状态的研究。不同研究在原料形态、添加浓度、基础配方、使用方式和受试对象方面存在较大差异，目前尚缺少在统一条件下直接比较两类胶原的人体试验。具体产品的功效需要结合胶原结构、分子量、配方体系和人体评价结果判断。

7. 两类胶原蛋白的优势、局限与选用依据

7.1 动物源胶原蛋白与重组胶原蛋白的优缺点

7.2 产品评价时需要核对的信息

评价胶原蛋白护肤品时，可以重点核对以下内容：

① 原料类别及结构形态。

确认原料属于原生胶原、去端肽胶原、明胶、水解胶原、重组人胶原还是重组人源化胶原，并了解其胶原型别、序列范围及是否具有完整三螺旋结构。

② 原料的结构和质量控制数据。

涉及三螺旋、天然样结构或特定功能片段宣称时，应确认相关检测项目与原料的结构宣称相匹配。动物源胶原应关注动物来源、检疫、病原体控制和非胶原蛋白残留；重组胶原应关注表达体系、内毒素、宿主细胞蛋白、残留DNA及聚集体。

③ 最终产品的人体功效数据。

与护肤效果直接相关的评价指标包括经表皮水分流失、角质层含水量、红斑指数、皮肤粗糙度，以及刺痛、瘙痒等耐受性指标。原料层面的细胞或动物研究不能替代最终产品的人体功效评价。

④ 试验对象和使用场景。

应确认研究对象属于健康皮肤、敏感皮肤、紫外线刺激皮肤、术后皮肤还是开放性创面。不同皮肤状态和使用方式下获得的试验结果不能相互替代。

        国家药品监督管理局发布的《化妆品功效宣称评价规范》规定，具有修护功效的化妆品应当通过人体功效评价试验方式进行功效宣称评价。原料试验可以解释作用机理，但不能替代最终产品的人体功效评价。[16]

8. 动物源胶原蛋白与重组胶原蛋白研究相关产品分类及典型应用

表1. 胶原蛋白原料、重组蛋白与衍生物

表2. 胶原序列组成与翻译后修饰研究试剂

表3. 动物组织预处理、胶原提取与纯化试剂

表4. 胶原材料化学与酶促交联产品

表5. 胶原电泳、蛋白定量与结构分析试剂

表6. 胶原含量与组织沉积检测试剂

注：以上为阿拉丁代表性科研相关产品，具体用途应结合产品规格、批次COA及目标反应或评价体系确定。更多产品规格、级别和COA信息可用“品名/CAS/货号”在阿拉丁官网检索。

参考文献

[1] 中国药品检定研究院. 《重组胶原蛋白生物材料命名指导原则》解读[EB/OL]. 2023-01-29.

[2] SHOULDERS M D, RAINES R T. Collagen structure and stability[J]. Annual Review of Biochemistry, 2009, 78: 929–958. DOI: 10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833.

[3] BALTAZAR T, KAJAVE N S, RODRIGUEZ M, et al. Native human collagen type I provides a viable physiologically relevant alternative to xenogeneic sources for tissue engineering applications: A comparative in vitro and in vivo study[J]. Journal of Biomedical Materials Research Part B: Applied Biomaterials, 2022, 110(10): 2323–2337. DOI: 10.1002/jbm.b.35080.

[4] ZHU P, MA M, YOU T, et al. Optimizing prolyl hydroxylation for functional recombinant collagen in Escherichia coli[J]. International Journal of Biological Macromolecules, 2024, 282(Pt 5): 137400. DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2024.137400.

[5] INTERNATIONAL CONFERENCE ON HARMONISATION. ICH Q6B: Specifications: Test Procedures and Acceptance Criteria for Biotechnological/Biological Products[S]. 1999.

[6] ALKILANI A Z, NASEREDDIN J, HAMED R, et al. Beneath the skin: A review of current trends and future prospects of transdermal drug delivery systems[J]. Pharmaceutics, 2022, 14(6): 1152. DOI: 10.3390/pharmaceutics14061152.

[7] ZHANG H, PAN D, DONG Y, et al. Transdermal permeation effect of collagen hydrolysates of deer sinew on mouse skin, ex vitro, and antioxidant activity, increased type I collagen secretion of percutaneous proteins in NIH/3T3 cells[J]. Journal of Cosmetic Dermatology, 2020, 19(2): 519–528. DOI: 10.1111/jocd.13041.

[8] U.S. FOOD AND DRUG ADMINISTRATION. Medical Devices Containing Materials Derived from Animal Sources (Except for In Vitro Diagnostic Devices): Guidance for Industry and Food and Drug Administration Staff[EB/OL]. 2019.

[9] INTERNATIONAL COUNCIL FOR HARMONISATION. ICH Q5A(R2): Viral Safety Evaluation of Biotechnology Products Derived from Cell Lines of Human or Animal Origin[S]. 2023.

[10] SIEGLE R J, MCCOY J P Jr, SCHADE W, SWANSON N A. Intradermal implantation of bovine collagen: Humoral immune responses associated with clinical reactions[J]. Archives of Dermatology, 1984, 120(2): 183–187. DOI: 10.1001/archderm.1984.01650380043008.

[11] WYSOCKI T, SACEWICZ I, WIKTORSKA M, NIEWIAROWSKA J. Atelocollagen as a potential carrier of therapeutics[J]. Postępy Higieny i Medycyny Doświadczalnej (Online), 2007, 61: 646–654.

[12] JANSSENS-BÖCKER C, WIESWEG K, DOBERENZ C. Native collagen sheet mask improves skin health and appearance: A comprehensive clinical evaluation[J]. Journal of Cosmetic Dermatology, 2024, 23(5): 1685–1702. DOI: 10.1111/jocd.16181.

[13] WANG J, QIU H, XU Y, et al. The biological effect of recombinant humanized collagen on damaged skin induced by UV-photoaging: An in vivo study[J]. Bioactive Materials, 2022, 11: 154–165. DOI: 10.1016/j.bioactmat.2021.10.004.

[14] LIU T, HAO J, LEI H, et al. Recombinant collagen for the repair of skin wounds and photo-aging damage[J]. Regenerative Biomaterials, 2024, 11: rbae108. DOI: 10.1093/rb/rbae108. Correction: Regenerative Biomaterials, 2025, 12: rbaf064. DOI: 10.1093/rb/rbaf064.

[15] AKDENIZ M, GABRIEL S, LICHTERFELD-KOTTNER A, et al. Transepidermal water loss in healthy adults: A systematic review and meta-analysis update[J]. British Journal of Dermatology, 2018, 179(5): 1049–1055. DOI: 10.1111/bjd.17025.

[16] 国家药品监督管理局. 国家药监局关于发布《化妆品功效宣称评价规范》的公告（2021年第50号）[EB/OL]. 2021-04-08.

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