硅试剂助力多肽合成：未保护底物成肽的研究进展与方法价值
硅试剂助力多肽合成：未保护底物成肽的研究进展与方法价值
一、为什么多肽合成仍需要新的方法
多肽合成长期建立在“保护—缩合—脱保护”的基本组织方式之上。传统路线成熟、可靠，结合固相合成和液相片段拼接，已经能够支持多种肽类分子的研究与制备；但与此同时，保护基操作、缩合试剂消耗、溶剂用量以及纯化负担，也使多肽合成始终面临步骤多、原子经济性不足和可持续性压力等问题。[3,8,9] 近年的研究表明，减少保护基依赖、提高步骤经济性，并在保证选择性和立体化学控制的前提下直接利用未保护氨基酸，正在成为多肽化学的重要发展方向。
在这一背景下，硅试剂辅助多肽合成之所以受到重视，在于它在代表性体系中同时参与了未保护氨基酸的可操作性改善、自由胺与羧酸之间的瞬时选择性控制、肽键形成促进以及后续中间体组织。围绕这一思路，以 Yamamoto 团队为代表的连续研究在 2021—2026 年间形成了一条较清晰的方法学主线：从未保护氨基酸与未保护肽的一锅法成肽，到硅环二肽中间体的建立，再到未保护氨基酸之间的直接交叉缩合、肽段片段缩合以及更简化的单硅试剂体系。[1,2,4-7]
传统多肽合成与硅试剂辅助路线的关注重点
比较维度 | 传统主流路线 | 硅试剂辅助路线 |
位点区分方式 | 主要依赖预先安装的保护基 | 更强调反应过程中的瞬时选择性调控 |
常见底物形态 | 常用保护氨基酸或预活化组分 | 更强调未保护氨基酸、未保护肽或较少保护的肽段 |
主要优势 | 平台成熟，经验丰富，适用范围广 | 有望减少保护/脱保护与部分缩合剂负担 |
主要难点 | 步骤多、试剂消耗大、废物较多 | 溶解度、化学选择性、副反应与差向异构化控制 |
当前发展阶段 | 已是成熟主流路线 | 正处于持续扩展的方法学阶段 |
二、硅试剂在这类体系中的核心作用
1. 改善未保护氨基酸的可操作性
未保护氨基酸直接参与肽键形成，首先面临的往往不是“是否能成肽”，而是能否在有机体系中被有效处理。2025 年 Chemical and Pharmaceutical Bulletin 的论文将这一问题概括为四个方面：未保护氨基酸在有机溶剂中的溶解度、对副反应的控制、自由胺存在下羧酸的化学选择性活化，以及差向异构化。[6] 该研究显示，tris(2,2,2-trifluoroethoxy)silane 能提高氨基酸溶解表现，并同时承担暂时性胺端调控和羧酸活化/促进成键的双重角色。
2026 年 The Journal of Organic Chemistry 报道的 trimethoxysilane 路线继续沿着这一思路推进。该文指出，trimethoxysilane 既能帮助未保护氨基酸在有机体系中溶解，又能在反应中瞬时调控胺端并促进羧酸偶联，从而实现未保护氨基酸与氨基酸叔丁酯之间的一锅法成肽，并得到较高立体选择性。[7] 这说明硅试剂在这里不是单一功能试剂，而是一类兼具底物组织和反应促进作用的策略型工具。
2. 将部分“预先保护”转化为“反应过程中的瞬时控制”
2021 年 JACS 的工作已经证明，未保护氨基酸和肽可以在一锅条件下实现肽键形成。该文摘要指出，两种不同的硅化试剂分别承担了 C 端活化和 N 端瞬时掩蔽的作用，并在多种带侧链官能团的底物中获得高收率而不发生消旋或聚合。[1] 这一结果的意义在于，它把以往主要依赖预先保护实现的位点区分，部分转化为由反应条件和硅试剂在过程中完成的选择性调控。
3. 通过硅环二肽建立可继续延伸的中间体体系
2022 年 JACS 的工作进一步把研究重点从“成肽”推进到了“中间体组织”。该文报道的硅环二肽不仅是二肽产物，更是一类能够继续参与延伸的构建单元：在合适条件下，硅环中间体可以表现为亲核体或亲电体，并进一步用于一锅法位点选择性的四肽和寡肽构建。[2] 这一点使硅试剂辅助路线不再停留于概念性演示，而是开始呈现出液相汇聚式多肽组装的结构基础。
硅试剂在代表性体系中的主要作用
作用层面 | 体现方式 | 主要文献 |
提高底物可操作性 | 改善未保护氨基酸在有机体系中的溶解与处理性 | [6], [7] |
瞬时胺端调控 | 临时抑制或调节自由胺的反应性 | [1], [6], [7] |
羧酸端活化/促进成键 | 促进羧酸与胺之间的肽键形成 | [1], [6], [7] |
中间体组织 | 构建可双向延伸的硅环二肽 | [2], [4] |
片段缩合中的立体化学控制 | 在肽段偶联中尽量降低差向异构化 | [5] |
三、从 2021 到 2026：硅试剂助力多肽合成的研究主线如何展开
硅试剂辅助多肽合成的代表性进展
年份 | 代表工作 | 核心内容 | 方法学意义 |
2021 | 未保护氨基酸/肽的一锅法成肽 | 两种硅化试剂分别处理 C 端与 N 端问题 | 证明未保护底物可直接用于选择性肽键形成 |
2022 | 硅环二肽构建与双向延伸 | 形成可继续延伸的硅环二肽中间体 | 从“成肽”推进到“可继续组装的中间体体系” |
2024 | 未保护氨基酸之间直接交叉缩合 | 在两分子未保护氨基酸之间实现直接交叉缩合，并继续延伸 | 建立未保护—未保护交叉缩合模式 |
2025 | 肽段片段缩合 | 在片段间实现低差向异构化缩合，可到八肽 | 向更高层级液相汇聚合成推进 |
2025 | tris(2,2,2-trifluoroethoxy)silane 单试剂体系 | 无需额外添加剂即可得到 N 端游离肽 | 试剂体系更集中，操作更简化 |
2026 | trimethoxysilane 单试剂体系 | 采用更便宜、商业可得的 trimethoxysilane | 继续向更易得、成本更低的路线推进 |
其中，2024 年是这条路线的重要转折点：研究首次实现了未保护氨基酸与另一未保护氨基酸之间的直接交叉缩合，并进一步连通到肽—肽之间的汇聚式延伸，说明这一路线已经从“未保护底物能否成肽”推进到“未保护底物之间能否实现可控交叉缩合”这一更高层级。[4]
2025 年的片段缩合工作则进一步把这一路线推向更接近实际液相路线设计的问题：在肽段之间实现肽键形成，并尽量降低差向异构化，同时完成了八肽构建，说明这条方法已不再局限于单体或二肽层面的展示，而是在向更高层级的液相汇聚式合成扩展。[5]
四、硅试剂助力多肽合成这条方法路线解决了哪些关键问题
1. 降低保护基依赖带来的步骤负担
减少保护/脱保护操作，是这类方法最直接的价值之一。2021—2026 年的系列工作都围绕未保护氨基酸、未保护肽或较少保护的氨基酸叔丁酯展开，说明这条硅试剂路线并不是在传统高保护基框架内做局部修补，而是在探索一种不同的多肽合成组织方式。[1,4-7]
2. 为未保护氨基酸之间的可控交叉缩合提供路径
“未保护氨基酸可以参与成肽”与“未保护氨基酸之间可以直接、可控地交叉缩合”并不是同一个层级的问题。2024 年的工作首次实现了未保护氨基酸与另一未保护氨基酸之间的直接交叉缩合，并进一步连通到肽—肽之间的汇聚式延伸，使这条路线从一般的直接成肽推进到更高层级的选择性控制。[4]
3. 为液相片段拼接提供尽量低差向异构化的新方案
在液相多肽合成中，片段缩合有利于平行构建和后期汇聚，但常受制于差向异构化。2025 年的片段缩合研究把“minimal epimerization”作为核心结果之一，并实现了多种官能团兼容条件下的肽段间成键和八肽构建。[5] 这说明硅试剂辅助路线的价值已不再局限于单体或短肽层面的成键展示，而是在向更高层级的液相汇聚式合成扩展。
4. 为多肽绿色化提供方向，但仍处于方法学发展阶段
减少保护基操作和高当量缩合剂使用，原则上有利于改善原子经济性和步骤经济性；相关研究和综述也都表明，降低保护基与缩合剂负担是多肽化学绿色化的重要方向。[3,8,9] 这是一条具有减少保护/脱保护步骤和部分外加偶联试剂负担潜力、正在快速发展的液相多肽合成新路线；但现阶段公开结果仍主要集中在方法学可行性、底物适用范围和中等长度寡肽/片段验证层面，尚不能据此认定其已完成系统工艺放大与全流程绿色化验证。[3-9]
五、硅试剂助力多肽合成的现阶段定位与发展方向
现有公开研究已经证明，硅试剂助力多肽合成并非停留在概念层面，而是已经从未保护氨基酸与肽的一锅法成肽，推进到未保护氨基酸之间的直接交叉缩合、肽段片段缩合，以及更简化的单硅试剂体系。相关工作表明，这一路线不仅能够实现肽键形成，还在未保护底物的选择性控制、中间体延伸和较低差向异构化的片段拼接方面显示出连续而清晰的方法学进展。现有文献已经证实这条硅试剂路线可行，并且正在不断扩展；但目前更适合将其视为一条快速发展的方法学新路线，而不是已经取代 Fmoc-SPPS 等成熟合成体系的主流工艺。
未来这一方向更值得关注的，是未保护底物与复杂侧链的适用范围能否继续扩大、较长肽段和更复杂片段缩合中的立体化学稳定性能否继续保持，以及更简化、更易得、更普适的单硅试剂体系能否进一步发展。近两年的连续研究已经明确沿着这些方向推进，这也将决定硅试剂路线能否从重要的方法学进展，进一步走向更广泛的实际应用。
六、参考文献
[1] Muramatsu W, Yamamoto H. Peptide Bond Formation of Amino Acids by Transient Masking with Silylating Reagents. Journal of the American Chemical Society. 2021;143(18):6792-6797. doi:10.1021/jacs.1c02600.
[2] Hattori T, Yamamoto H. Synthesis of Silacyclic Dipeptides: Peptide Elongation at Both N- and C-Termini of Dipeptide. Journal of the American Chemical Society. 2022;144(4):1758-1765. doi:10.1021/jacs.1c11260.
[3] Tatsumi T, Sasamoto K, Matsumoto T, Hirano R, Oikawa K, Nakano M, Yoshida M, Oisaki K, Kanai M. Practical N-to-C peptide synthesis with minimal protecting groups. Communications Chemistry. 2023;6(1):231. doi:10.1038/s42004-023-01030-0.
[4] Hattori T, Yamamoto H. Peptide Bond Formation Between Unprotected Amino Acids: Convergent Synthesis of Oligopeptides. Journal of the American Chemical Society. 2024;146(37):25738-25744. doi:10.1021/jacs.4c08049.
[5] Ishihara K, Hattori T, Yamamoto H. Peptide Bond Formation through Fragment Condensation with Silylating Reagents. The Journal of Organic Chemistry. 2025;90(50):17972-17978. doi:10.1021/acs.joc.5c02488.
[6] Ramakrishna I, Boateng A, Hattori T, Yamamoto H. Tris(2,2,2-trifluoroethoxy)silane-Enabled Peptide Bond Formation between Unprotected Amino Acids and Amino Acid t-Butyl Esters. Chemical and Pharmaceutical Bulletin. 2025;73(9):787-792. doi:10.1248/cpb.c25-00457.
[7] Boateng A, Ramakrishna I, Hattori T, Yamamoto H. Trimethoxysilane-Mediated Peptide Bond Formation from Unprotected Amino Acids and Amino Acid t-Butyl Esters. The Journal of Organic Chemistry. 2026;91(6):2530-2537. doi:10.1021/acs.joc.5c02942.
[8] Isidro-Llobet A, Kenworthy MN, Mukherjee S, Kopach ME, Wegner K, Gallou F, Smith AG, Roschangar F. Sustainability Challenges in Peptide Synthesis and Purification: From R&D to Production. The Journal of Organic Chemistry. 2019;84(8):4615-4628. doi:10.1021/acs.joc.8b03001.
[9] Ferrazzano L, Catani M, Cavazzini A, Martelli G, Corbisiero D, Cantelmi P, Fantoni T, Mattellone A, De Luca C, Felletti S, Cabri W, Tolomelli A. Sustainability in peptide chemistry: current synthesis and purification technologies and future challenges. Green Chemistry. 2022;24:975-1020. doi:10.1039/D1GC04387K.
七、硅试剂助力多肽合成相关产品导航表（按科研任务选表1-表4）
备注：以下为与本文相关的代表性底物/偶联组分导航，用于实验设计参考，不等同于原始论文已逐一展示的完整底物范围。
科研任务或实验关注点 | 建议优先看哪张表 | 为什么优先看这张表 | 建议继续联动看哪张表 |
想先判断这条路线用什么硅试剂、助剂和基础反应体系 | 表1 | 表1集中的是本主题最核心的硅试剂与配套助剂，适合先建立对“瞬时硅化、促进成键、反应促进剂”这三类角色的整体认识 | 再看 表2/表3，根据底物侧链类型选择未保护氨基酸 |
想从最简单的模型反应入手，先做未保护氨基酸直接成肽或基础条件筛选 | 表2 | 表2集中的是基础模型底物、中性脂肪族、芳香族和脯氨酸类底物，更适合做起始条件筛选、方法建立和不同侧链类型的初步对照 | 同时看 表1 选择硅试剂体系；需要叔丁酯偶联伙伴时再看 表4 |
想评估复杂侧链兼容性，例如酸性、碱性、羟基、酰胺或含硫侧链在体系中的表现 | 表3 | 表3更集中地覆盖了高极性、易副反应或更考验选择性的未保护氨基酸底物，适合围绕“侧链兼容性”和“选择性控制”开展实验 | 同时看 表1，优先从硅试剂与促进助剂的组合入手优化 |
想做“未保护氨基酸 + 氨基酸叔丁酯”这一类偶联，构建 N 端游离二肽或后续延伸单元 | 表4 | 表4集中的是氨基酸叔丁酯偶联组分，最贴近这类实验的直接配对需求，适合先确定叔丁酯端偶联伙伴 | 再看 表1 确定硅试剂体系，并回到 表2/表3 选择未保护氨基酸一侧 |
想围绕硅环二肽或寡肽延伸思路设计实验路线 | 表1 + 表4 | 这类路线通常先要明确硅试剂体系，再确定适合作为偶联伙伴的氨基酸叔丁酯组分，因此表1与表4最适合作为起点 | 随后按目标序列侧链类型到 表2/表3 选择未保护氨基酸底物 |
想比较不同侧链类型对反应效率、纯度或立体化学保持的影响 | 表2 与 表3 对照看 | 表2更适合看常见中性和芳香族底物，表3更适合看极性和高反应性侧链；两表联读最适合做底物范围和兼容性比较 | 同时看 表1，保持同一硅试剂体系进行横向比较 |
想从单体层面为后续肽段汇聚或片段缩合做前期筛选 | 表1 | 片段缩合阶段更依赖前期把硅试剂体系、侧链兼容性和偶联伙伴匹配关系先筛清楚，因此表1是路线前端最应先看的部分 | 再根据片段来源分别看 表2/表3/表4，完成底物和偶联伙伴的前期组合筛选 |
表1｜硅试剂助力多肽合成中的核心硅试剂与配套助剂
分类 | Cas编号 | 阿拉丁货号 | 名称 | 规格或纯度 | 产品特色与应用 |
通用/配套理解试剂/咪唑型硅化试剂 | 18156-74-6 | 三甲基硅咪唑（TSIM） | 用于GC衍生化, ≥98% | 可作为咪唑型硅化试剂理解，在硅试剂助力未保护氨基酸成肽思路中，适合对应“胺端瞬时硅化/反应性调控”这一类角色，用于理解未保护底物如何在反应过程中获得选择性控制。 | |
文献核心试剂/N端瞬时掩蔽硅化试剂 | 77377-52-7 | N-叔丁基二甲基甲硅烷基-N-甲基三氟乙酰胺(MTBSTFA) | 用于GC衍生化, ≥97%, 含1% TBDMSCl | 2021 年代表性体系中的关键 N 端瞬时掩蔽试剂，用于在反应过程中调控未保护氨基酸或肽的胺端反应性，是早期双试剂体系的重要组成部分。 | |
N-端瞬时掩蔽/配套硅化试剂 | 10416-59-8 | N,O-双(三甲基硅烷基)乙酰胺 | 用于GC衍生化 | 属于常见通用 N,O-硅化试剂，可用于辅助理解“先瞬时硅化、再选择性成键”的方法学逻辑； | |
文献配套试剂/催化性促进剂 | 288-32-4 | 咪唑 | 无水级, ACS, ≥99% | 对应 2021 年未保护氨基酸一锅法成肽研究中所用的 imidazole 促进助剂，可用于促进化学选择性硅化并提高成肽效率。用于提高硅试剂体系的成肽效率。 | |
文献配套试剂/催化性氟源促进剂 | 13400-13-0 | 氟化铯 | UltraBio™, ≥99%(F) | 2021 年代表性体系中的关键氟源/促进助剂之一，可加速化学选择性硅化与成键过程，是理解早期双硅试剂体系的重要配套试剂。 | |
文献核心试剂/单试剂成肽硅烷 | 2487-90-3 | 三甲氧基甲硅烷 | ≥95% | 2026 年代表性单试剂体系的核心试剂。文献指出，它可帮助未保护氨基酸在有机溶剂中溶解，并兼具瞬时胺端调控与促进羧酸偶联作用，是更便宜、商业可得的单试剂方向代表。 |
表2｜未保护氨基酸底物：中性脂肪族、芳香族与基础模型底物
分类 | Cas编号 | 阿拉丁货号 | 名称 | 规格或纯度 | 产品特色与应用 |
未保护氨基酸底物（最基础模型底物） | 56-40-6 | 甘氨酸 | UltraBio™, 分子生物学级, 超纯级, ≥99%(NT) | 最基础的未保护氨基酸模型底物，常用于建立直接成肽、交叉缩合和单硅试剂体系的基础反应模型。 | |
未保护氨基酸底物（小侧链脂肪族） | 56-41-7 | L-丙氨酸 | 无动物源, USP, JP, Moligand™, 欧洲药典（Ph.Eur）, 用于细胞培养, ≥98.5% | 代表最基础的小侧链脂肪族未保护氨基酸底物，常用于建立硅试剂助力成肽的基础反应模型和条件对照。 | |
未保护氨基酸底物（支链脂肪族） | 72-18-4 | L-缬氨酸 | 无动物源, USP, JP, Moligand™, 欧洲药典（Ph.Eur）, 用于细胞培养, ≥98.5% | 代表支链脂肪族未保护氨基酸底物，常用于评估硅试剂体系对常见疏水性氨基酸的适用性和立体选择性保持。 | |
未保护氨基酸底物（支链脂肪族） | 61-90-5 | L-亮氨酸 | 无动物源,USP,JP,Moligand™,欧洲药典（Ph.Eur）,用于细胞培养,≥98.5% | 代表支链脂肪族未保护氨基酸底物，常用于评价硅试剂体系对常见疏水性侧链的适用性，也是肽段构建中高频出现的基础底物之一。 | |
未保护氨基酸底物（支链脂肪族） | 73-32-5 | L-异亮氨酸 | 无动物源, USP, JP, Moligand™, 欧洲药典（Ph.Eur）, 用于细胞培养, ≥98.5% | 代表 β-支链脂肪族未保护氨基酸底物，适合用于考察位阻较大的脂肪族侧链在硅试剂体系中的偶联表现。 | |
未保护氨基酸底物（二级胺型） | 147-85-3 | L-脯氨酸 | 无动物源, USP, 欧洲药典（Ph.Eur）, 用于细胞培养, ≥99% | 代表二级胺型未保护氨基酸底物，适合用于检验硅试剂体系对脯氨酸这类构型与反应性较特殊底物的适用性，在方法学评价中辨识度较高。 | |
未保护氨基酸底物（芳香族侧链） | 63-91-2 | L-苯丙氨酸 | 无动物源, USP, JP, Moligand™, 欧洲药典（Ph.Eur）, 用于细胞培养, ≥98.5% | 代表芳香族未保护氨基酸底物，是多肽方法学中高频使用的模型底物之一，适合用于考察芳香侧链兼容性。 | |
未保护氨基酸底物（酚羟基芳香侧链） | 60-18-4 | L-酪氨酸 | 无动物源, USP, JP, Moligand™, 欧洲药典（Ph.Eur）, 用于细胞培养, ≥99% | 代表带酚羟基的芳香族未保护氨基酸底物，可用于检验体系对芳香环与酚羟基并存侧链的耐受性。 | |
未保护氨基酸底物（芳香杂环侧链） | 73-22-3 | L-色氨酸 | 无动物源, USP, JP, Moligand™, 欧洲药典（Ph.Eur）, 用于细胞培养, ≥99% | 代表含吲哚芳香杂环侧链未保护氨基酸底物，用于评价体系对更敏感芳香杂环侧链的适用性。 | |
未保护氨基酸底物（含硫侧链） | 63-68-3 | L-甲硫氨酸 | 无动物源, USP, JP, Moligand™, 欧洲药典（Ph.Eur）, 用于细胞培养, ≥99% | 代表含硫中性侧链未保护氨基酸底物，适合用于考察硅试剂体系对硫醚侧链的兼容性。 |
表3｜未保护氨基酸底物：酸性、酰胺型、羟基型、碱性与高极性侧链底物
分类 | Cas编号 | 阿拉丁货号 | 名称 | 规格或纯度 | 产品特色与应用 |
未保护氨基酸底物（酸性侧链） | 56-84-8 | L-天冬氨酸 | UltraBio™, 超纯级, ≥99.5%(T) | 代表酸性侧链未保护氨基酸底物，可用于评价体系对额外羧基位点的化学选择性控制能力。 | |
未保护氨基酸底物（酸性侧链） | 56-86-0 | L-谷氨酸 | 无动物源,USP,JP,欧洲药典（Ph.Eur）,用于细胞培养,≥98.5% | 代表酸性侧链未保护氨基酸底物，可用于考察硅试剂体系对额外羧基侧链的兼容性，以及在未保护条件下实现选择性肽键形成的能力。 | |
未保护氨基酸底物（酰胺侧链） | 70-47-3 | L-天冬酰胺 | Moligand™, BioReagent, 用于细胞培养, 用于昆虫细胞培养 | 代表酰胺侧链未保护氨基酸底物，可用于补充评价体系对中性极性侧链的底物适用范围。 | |
未保护氨基酸底物（酰胺侧链） | 56-85-9 | L-谷氨酰胺 | UltraBio™, 用于细胞培养, 超纯级, γ-irradiated | 代表酰胺侧链未保护氨基酸底物，可用于考察硅试剂体系对中性极性侧链的耐受性。 | |
未保护氨基酸底物（羟基侧链） | 56-45-1 | L-丝氨酸 | 无动物源, USP, Moligand™, 欧洲药典（Ph.Eur）, 用于细胞培养, ≥98.5% | 代表含羟基侧链未保护氨基酸底物，可用于考察硅试剂体系对极性侧链和潜在副反应位点的兼容性。 | |
未保护氨基酸底物（羟基侧链） | 72-19-5 | L-苏氨酸 | 无动物源, USP, JP, Moligand™, 欧洲药典（Ph.Eur）, 用于细胞培养, ≥99% | 代表 β-羟基且带额外立体中心的未保护氨基酸底物，适合用于考察硅试剂体系的立体化学保持能力和对羟基侧链的兼容性。 | |
未保护氨基酸底物（碱性侧链） | 56-87-1 | L-赖氨酸 | Moligand™, ≥98%, Metal＜500ppm | 代表带 ε-氨基侧链的未保护氨基酸底物，用于考察硅试剂体系在额外氨基存在时的化学选择性与控制能力。 | |
未保护氨基酸底物（碱性侧链） | 74-79-3 | L-精氨酸 | 无动物源, USP, Moligand™, 欧洲药典（Ph.Eur）, 用于细胞培养, ≥98.5% | 代表强碱性胍基侧链未保护氨基酸底物，用于考察硅试剂体系在高极性、强碱性侧链存在时的选择性与兼容性。 | |
未保护氨基酸底物（碱性杂环侧链） | 71-00-1 | L-组氨酸 | 无动物源, USP, Moligand™, 欧洲药典（Ph.Eur）, 用于细胞培养 | 代表咪唑侧链未保护氨基酸底物，可用于评价体系对含杂环碱性侧链的耐受性，也有助于观察与咪唑型助剂/硅化环境相关的底物表现。 | |
未保护氨基酸底物（含硫侧链） | 52-90-4 | L-半胱氨酸 | UltraBio™, ≥98.5%(RT) | 代表含硫且更敏感的硫醇侧链未保护氨基酸底物，适合用于考察硅试剂体系对高反应性侧链的兼容性。 |
表4｜氨基酸叔丁酯偶联组分
分类 | Cas编号 | 阿拉丁货号 | 名称 | 规格或纯度 | 产品特色与应用 |
氨基酸叔丁酯偶联组分（最基础模型组分） | 27532-96-3 | 甘氨酸叔丁酯盐酸盐 | ≥98% | 最基础的氨基酸叔丁酯偶联组分之一，适合建立未保护氨基酸与叔丁酯氨基酸偶联的基础模型。 | |
氨基酸叔丁酯偶联组分（小侧链脂肪族） | 13404-22-3 | L-丙氨酸叔丁酯盐酸盐 | ≥97% | 代表小侧链脂肪族氨基酸叔丁酯偶联组分，适合用于基础偶联评估、条件筛选和与其他侧链类型进行对照。 | |
氨基酸叔丁酯偶联组分（支链脂肪族） | 13518-40-6 | L-正缬氨酸叔丁酯盐酸盐 | ≥99% | 属于这条方法学主线中常见的氨基酸叔丁酯偶联组分，用于与未保护氨基酸配对，构建 N 端游离二肽或进一步延伸的肽段单元。 | |
氨基酸叔丁酯偶联组分（支链脂肪族） | 2748-02-9 | L-亮氨酸叔丁酯盐酸盐 | ≥98% | 代表支链脂肪族氨基酸叔丁酯偶联组分，可与未保护氨基酸在单硅试剂或硅环中间体策略下配对，构建疏水性肽段单元。 | |
氨基酸叔丁酯偶联组分（芳香族） | 15100-75-1 | L-苯丙氨酸叔丁酯盐酸盐 | ≥99% | 代表芳香族氨基酸叔丁酯偶联组分，适合用于评价硅试剂体系对芳香侧链偶联伙伴的适用性。 |
注：以上为阿拉丁代表产品，更多产品规格请关注文末产品清单或可用“品名/CAS/货号”在阿拉丁官网检索。
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