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“植物胶原蛋白”是什么:原料类型、结构差异、生产方式与护肤作用辨析

        护肤品中的“植物胶原蛋白”并不对应一种组成和结构完全统一的物质。这个名称可能指水解大豆蛋白、水解小麦蛋白等植物蛋白肽,也可能指利用植物细胞或完整植株生产的重组胶原蛋白,还可能是由植物蛋白、氨基酸、多糖和植物提取物组成的复合原料。

        这些原料虽然都可能与“植物”和“胶原”概念有关,但其氨基酸序列、空间结构、生产工艺和护肤作用存在明显差异。原料是否属于胶原蛋白,需要根据具体序列和结构确认;原料能否发挥相应护肤作用,还要结合分子量、配方状态、皮肤分布和人体外用证据判断。

 

1 植物胶原蛋白通常指哪些原料

 

1.1 “植物胶原蛋白”所涵盖的原料类型

        国家药品监督管理局将“胶原”解释为一类原料的总称,其中可以包括动物组织提取胶原、基因重组胶原以及Ⅰ型、Ⅲ型等不同胶原分型。这说明胶原蛋白可以具有不同生产来源,但原料仍需明确具体组成、制备工艺和胶原分型。“植物胶原蛋白”这一名称本身不能说明原料是否含有胶原序列,也不能证明其具有三股螺旋结构。[1]

        市场上使用这一名称的原料主要包括以下几类。

 

原料类型

实际组成

是否属于胶原蛋白

是否具有胶原三股螺旋

植物蛋白水解物

大豆、小麦、水稻、豌豆等植物蛋白经水解形成的肽和氨基酸混合物

通常不属于

通常不具有

植物蛋白复合原料

植物蛋白肽、氨基酸、多糖、糖类或植物提取物的复合物

通常不属于

通常不具有

植物表达重组胶原

植物细胞或植株表达的人胶原序列、胶原片段或设计序列

可以属于

取决于序列设计和结构检测

微生物发酵重组胶原

工程细菌或酵母表达的胶原蛋白、胶原片段或胶原样蛋白

可以属于

不一定具有

胶原相关植物活性物

维生素C、多酚、糖类或其他植物来源成分

不属于

不具有

 

1.2 植物天然结构蛋白不是动物胶原蛋白

        动物胶原蛋白是细胞外基质中的重要结构蛋白。植物主要依靠纤维素、半纤维素、果胶和木质素等细胞壁成分维持组织结构。植物细胞壁中也含有伸展蛋白、阿拉伯半乳聚糖蛋白等羟脯氨酸丰富糖蛋白,但这些蛋白具有植物特有的序列、糖基化方式和交联形式,不是人或动物的Ⅰ型、Ⅲ型胶原。[2,3]

        羟脯氨酸也不是胶原蛋白的专属标志。植物伸展蛋白同样可以含有羟脯氨酸,而且羟脯氨酸常连接阿拉伯糖链。仅检测到羟脯氨酸,不能证明原料中存在人胶原序列或胶原三股螺旋。[2]

 

2 胶原蛋白的身份由哪些结构决定

 

2.1 Gly–X–Y重复序列是胶原结构的基础

        胶原多肽链具有大量 Gly–X–Y 重复序列,其中Gly为甘氨酸,X和Y代表可以变化的氨基酸,脯氨酸和羟脯氨酸较常出现于X位或Y位。

三条胶原多肽链分别形成类似聚脯氨酸Ⅱ型螺旋的构象,再相互缠绕形成右手三股螺旋。甘氨酸侧链只有一个氢原子,可以进入三条链紧密排列的螺旋中心,因此胶原重复区通常每三个氨基酸出现一个甘氨酸。[4]

        羟脯氨酸主要由胶原前体链中的脯氨酸残基在翻译过程中及翻译后经羟化形成。该修饰有助于稳定胶原链构象和三股螺旋。不同表达宿主对脯氨酸羟化、链间配对和蛋白折叠的处理能力不同,因此表达出胶原氨基酸序列,并不等于已经获得成熟、稳定的胶原结构。[4,5]

 

 

 

2.2 胶原序列、三股螺旋和原纤维属于不同结构层级

胶原原料可从三个层级进行判断。

 

结构层级

主要内容

常用评价方法

能说明的问题

一级结构

氨基酸序列、Gly–X–Y重复区、功能位点

肽图、质谱、氨基酸测序、端基分析

原料含有什么胶原序列

三股螺旋

三条多肽链的配对和折叠状态

圆二色谱、差示扫描量热、热变性分析、蛋白酶敏感性

原料是否形成胶原特征构象

高级组装

胶原分子的原纤维或纤维组装

透射电子显微镜、原子力显微镜、浊度和组装试验

原料是否具有进一步组装能力

 

2.3 普通植物蛋白水解物不具有胶原特征序列

        大豆、小麦、水稻和豌豆中的主要蛋白属于植物贮藏蛋白或功能蛋白,其氨基酸序列不是胶原典型的长段Gly–X–Y重复序列。

        植物蛋白经过酶、酸或其他方法水解后,会形成不同长度的肽和游离氨基酸。水解能够改变溶解性、黏度、界面性质和成膜能力,但不会把植物蛋白序列转变为人胶原序列,也不会使无规则肽段自行形成天然胶原三股螺旋。

 

3 植物胶原相关原料如何生产

 

3.1 植物蛋白水解物的生产

植物蛋白水解物通常以大豆、小麦、水稻、玉米或豌豆等为原料。其一般生产过程包括:

植物原料预处理 → 脱脂或去除非蛋白组分 → 蛋白提取和分离 → 酶解、酸水解或其他受控水解 → 灭酶或中和 → 过滤和脱色 → 浓缩 → 液体制剂化或喷雾干燥

 

        水解过程中,蛋白酶会切断特定肽键,形成分子量不同的肽段。酶种类、反应时间、温度、pH和酶用量会共同影响水解度及分子量分布。

        这类产品的核心成分仍然是植物天然蛋白的水解产物。即使生产过程中使用了酶制剂或微生物来源蛋白酶,也不表示产品属于发酵重组胶原。

 

3.2 植物表达重组胶原的生产

植物表达重组胶原是将目标胶原基因导入植物细胞,使植物合成预先设计的胶原蛋白或胶原片段。其一般生产过程包括:

胶原序列选择与基因设计 → 构建植物表达载体 → 将目标序列导入植物细胞或植株(稳定转化或瞬时表达) → 筛选稳定表达株系或优化瞬时表达条件 → 植物培养或扩大表达 → 收获组织或培养液 → 提取和澄清 → 分离纯化 → 浓缩和制剂化 → 序列、结构和杂质检测 

 

        2009年的研究在转基因烟草中共同表达了人Ⅰ型胶原α链、脯氨酰-4-羟化酶和赖氨酰羟化酶3。获得的异源三聚体重组人Ⅰ型胶原形成了热稳定三股螺旋,并表现出相应的细胞结合活性。[7]

        植物表达的产物也可能只是胶原片段。2026年的研究利用小立碗藓光生物反应器分泌生产约30 kDa、包含334个氨基酸的人Ⅲ型胶原多肽,并通过质谱确认多个脯氨酸羟化位点。该产物是从人Ⅲ型胶原中选择的亲水片段,不等同于完整全长Ⅲ型胶原。[8]

        植物宿主能够表达全长胶原,也能够表达胶原功能片段。产品实际结构取决于导入序列、共表达修饰酶、链配对情况以及后续纯化和折叠状态。

 

3.3 微生物发酵重组胶原的生产

微生物发酵重组胶原通常使用大肠杆菌、酿酒酵母、毕赤酵母或其他工程微生物。其一般生产过程为:

基因设计和菌株构建 → 种子培养 → 发酵罐培养 → 诱导或分泌表达 → 菌体破碎或发酵液澄清 → 膜分离和层析纯化 → 去除宿主残留 → 浓缩和制剂化

 

        研究人员已经通过在毕赤酵母中共同表达人Ⅰ型、Ⅱ型或Ⅲ型前胶原链和脯氨酰-4-羟化酶,获得经过羟化的重组胶原。[9]

微生物发酵获得的重组胶原可以属于非动物源胶原,但不属于从植物中提取的蛋白。市场上将“非动物源”“纯素来源”“植物性胶原”和“植物表达胶原”混合使用时,需要查看表达宿主和生产工艺资料。

 

3.4 不同原料与发酵、提取和纯化的关系

 

原料类型

是否需要植物提取

是否通常经过发酵

是否需要蛋白纯化

植物蛋白水解物

是

通常不需要

需要过滤、脱色和分级,但不一定达到单一蛋白纯化

完整植株表达重组胶原

是

通常不属于微生物发酵

需要

植物细胞或苔藓生物反应器表达

可能从培养液或细胞中分离

属于细胞培养型生物反应器生产

需要

细菌或酵母重组胶原

否

是

需要

植物提取物复合原料

是

取决于具体工艺

通常进行提取物精制,而非胶原蛋白纯化

 

4 植物胶原相关原料如何作用于皮肤

 

4.1 表面水合来自蛋白和肽的亲水基团

        蛋白质和多肽含有肽键、羧基、氨基和羟基等极性基团,可以与水形成氢键或离子相互作用。原料涂布在皮肤后,部分蛋白和肽段会停留在皮肤表面及角质层外侧,增加局部水分结合和表面水合。

        水解程度会影响这种作用。分子量降低后,植物蛋白通常具有较好的水分散性和较低黏度;水解程度过高时,游离氨基酸和短肽比例增加,连续成膜能力可能下降。

        这种保湿作用主要来自原料本身的亲水性和表面滞留,不表示植物蛋白已经转化为皮肤胶原。

 

4.2 蛋白膜改善皮肤表面触感

        具有一定链长的蛋白质和多肽可以在水分蒸发后留在皮肤表面,形成连续或不完全连续的薄膜。该膜可以改变皮肤表面摩擦、平整度和触感,使干燥皮肤暂时表现出较柔软、平滑的状态。

        水解小麦蛋白被用于化妆品时,主要功能包括皮肤调理和成膜。产品的成膜表现会受到分子量分布、蛋白浓度、湿度、增塑剂以及乳化体系影响。[6]

        成膜不等于修复真皮胶原纤维。表面薄膜属于配方和界面效应,真皮胶原则是由成纤维细胞合成并组装形成的组织结构。

 

4.3 完整胶原的外用作用通常集中在皮肤表面

        健康角质层由角质细胞和细胞间脂质构成,是外用物质进入皮肤的主要屏障。完整胶原和多数重组胶原属于分子量较大、亲水性较强的蛋白质,难以通过被动扩散大量穿过完整角质层。关于皮肤扩散机制的研究也表明,分子大小、脂溶性、电荷和配方载体共同决定外用成分的皮肤分配。[10]

 

因此,未经递送验证的完整胶原或高分子重组胶原,其较有依据的外用作用主要包括:

①皮肤表面水合;

②蛋白成膜;

③肤感和柔软度改善;

④对角质层表面状态的调理。

        水解可以降低肽段分子量,但不能仅凭平均分子量推断其能够到达真皮。肽段的电荷、亲水性、构象、聚集状态和配方组成同样会影响皮肤分配。

 

4.4 植物表达重组胶原片段的潜在细胞作用

        植物表达的重组胶原可以是完整胶原蛋白,也可以是含有特定胶原序列的功能片段。部分序列明确的胶原片段在细胞培养条件下可能影响细胞黏附、增殖或细胞外基质相关过程,但具体作用取决于肽段的氨基酸序列、空间结构、试验浓度和细胞模型,不能由“胶原片段”这一名称直接推断。

        普通大豆蛋白肽、小麦蛋白肽等植物蛋白水解物不具有相同的胶原特征序列,也不能据此推断其具有胶原序列相关的细胞作用。

细胞实验反映的是特定胶原片段在规定条件下的潜在活性。植物表达重组胶原用于外用护肤时,还需结合其在配方中的稳定性、皮肤分布以及人体外用试验评价实际效果。

 

5 植物蛋白水解物、植物表达重组胶原与其他植物来源原料的差异

 

        植物蛋白水解物、植物表达重组胶原、植物提取物和植物来源保湿成分都可能用于护肤配方,但四者的化学组成、结构特征、主要作用和质量评价方法并不相同。

 

比较项目

植物蛋白水解物

植物表达重组胶原

植物提取物

植物来源保湿成分

核心组成

以不同长度的植物蛋白肽为主,可含游离氨基酸和少量未充分水解蛋白

按目标基因表达的胶原蛋白、胶原链或胶原功能片段

随植物基原、使用部位和提取工艺变化的多成分混合物

甘油、糖醇、甜菜碱、单糖、寡糖或植物多糖等

原料定义依据

植物基原、蛋白种类、水解方式、蛋白或肽含量及分子量分布

表达宿主、氨基酸序列、胶原分型、分子量和空间结构

植物基原、提取部位、提取溶剂、标志成分及提取物含量

单一小分子按化学身份、含量和纯度评价;植物多糖还需结合来源、分子量、单糖组成和黏度评价

胶原特征序列

通常不含连续的胶原Gly–X–Y重复序列

可以含有人胶原或设计胶原序列

通常不含胶原特征序列

通常不含胶原特征序列

三股螺旋结构

通常不具有

部分产品可能形成,需通过结构检测确认

不具有

不具有

主要外用作用

表面吸湿、成膜、皮肤调理和肤感改善

表面水合和成膜;含特定功能序列的片段可能具有序列相关活性

作用取决于具体成分,可能涉及抗氧化、舒缓、皮肤调理或其他生物学作用

吸湿、结合水、减少表面水分散失或形成水合膜

关键质量指标

蛋白或肽含量、水解度、分子量分布、残留完整蛋白、溶解性及潜在过敏原

序列、分子量、纯度、翻译后修饰、空间构象、聚集体、宿主来源杂质和稳定性

标志成分、提取溶剂、农残、重金属、微生物及批次一致性

含量、纯度、分子量、黏度、吸湿或保水性能及配方相容性

 

        植物蛋白水解物主要按照蛋白来源、水解程度和肽段分布进行评价,其护肤作用通常集中于皮肤表面水合、成膜和调理。植物表达重组胶原则需要确认目标序列、胶原分型、空间结构和宿主相关杂质,并不能仅凭“重组”或“植物表达”判断其是否具有三股螺旋。

        植物提取物属于组成随基原和工艺变化的多成分体系,其作用需要与具体标志成分和试验结果对应。植物来源保湿成分既包括结构明确的小分子,也包括组成和分子量较复杂的植物多糖,应根据具体化学类别分别评价,不能仅以“植物来源”概括其质量和护肤作用。

 

6 植物胶原相关原料的应用价值与限制

 

        护肤品中的“植物胶原蛋白”可能对应植物蛋白水解物,也可能对应植物表达重组胶原。两类原料都可以避开传统动物组织来源,但其结构基础、护肤作用和技术要求并不相同。

 

6.1 植物蛋白水解物的应用价值与限制

        以大豆、小麦、水稻或豌豆蛋白为原料制得的植物蛋白水解物,通常由不同长度的植物蛋白肽和少量游离氨基酸组成。这类原料不具有典型的人胶原序列和三股螺旋,其护肤价值主要来自蛋白肽的吸湿、成膜和表面调理性能。

 

应用价值

主要限制

可减少对牛、猪或鱼类组织原料的依赖

不属于结构意义上的胶原蛋白

水解后通常具有一定水溶性,便于加入水相配方

肽段组成复杂,产品间差异较大

可在皮肤表面形成蛋白膜,改善柔软度和平滑感

作用主要集中于皮肤表面和角质层附近

可通过水解程度调节溶解性、成膜性和肤感

水解程度过高可能降低成膜性,水解不足可能引起浑浊或沉淀

可用于动物源回避型护肤产品

小麦、大豆等来源需关注残留蛋白和潜在致敏风险

 

6.2 植物表达重组胶原的应用价值与限制

        植物表达重组胶原是将人胶原或设计胶原序列导入植物细胞或植株,由植物表达系统合成目标蛋白。植物在这里承担生产宿主的作用,所得蛋白可以具有胶原来源序列,但是否形成稳定三股螺旋,需要根据具体产品检测确认。

 

应用价值

主要限制

胶原分型和氨基酸序列可以明确设计

表达出胶原序列不等于已经形成正确三股螺旋

可生产全长胶原、胶原链或特定功能片段

长重复序列可能出现表达量低、降解或聚集

减少对动物组织提取胶原的依赖

植物宿主可能缺少部分胶原成熟所需的修饰能力

有助于控制目标蛋白组成和批次一致性

需要控制植物宿主蛋白、核酸、色素和其他工艺残留

可根据用途调节序列长度、亲水性和功能位点

分离纯化、结构确认和稳定性控制要求较高

 

        植物表达重组胶原的价值主要来自序列可设计性和生产来源可追溯性。其护肤作用还取决于蛋白分子量、三股螺旋状态、配方稳定性和皮肤分布。较大的完整胶原通常以表面水合和成膜作用为主;含有特定功能序列的胶原片段可能具有进一步的生物学作用,但需要外用递送和人体研究支持。

 

6.3 植物蛋白水解物与植物表达重组胶原的作用差异

植物蛋白水解物和植物表达重组胶原都可能被称为“植物胶原”,但二者的作用依据不同:

植物蛋白水解物:

植物天然蛋白 → 水解形成多肽混合物 → 表面吸湿与蛋白成膜 → 皮肤调理和肤感改善

植物表达重组胶原:

胶原基因或设计序列 → 植物细胞表达和纯化 → 获得胶原蛋白或胶原片段 → 根据分子结构产生水合、成膜或序列相关作用

 

        植物蛋白水解物来源于植物天然蛋白,其护肤作用主要与吸湿、成膜和皮肤表面调理有关,不能直接套用胶原来源肽段的研究结果,推断其具有胶原序列相关的生物学作用。植物表达重组胶原即使标注为“植物表达”或“人源化”,也需要根据产品的序列设计和预期结构,通过氨基酸序列、分子量、翻译后修饰及相应构象等检测确认其实际结构;其外用后能否到达相应皮肤层次,还需结合皮肤分布和人体外用研究进行评价。

        植物胶原相关原料的护肤价值,应结合原料类型、目标蛋白或肽段含量、分子结构、最终配方中的稳定状态,以及与外用条件相符的功效证据进行判断。

 

7 植物胶原相关原料、胶原结构特征、蛋白加工与护肤评价代表化学品分类及科研应用

 

说明:以下产品包括植物表达重组胶原、植物蛋白与胶原结构对照、胶原特征氨基酸和肽段、蛋白酶解与纯化试剂、羟化研究组分、蛋白质量分析试剂及保湿性能对照材料。谷蛋白、大豆分离蛋白、明胶、甘油和透明质酸钠主要用于结构、性能或配方对照,不代表均属于植物胶原蛋白。

 

表1 植物表达重组胶原、植物蛋白与胶原结构对照产品

 

分类

Cas编号

阿拉丁货号

名称

规格或纯度

产品特色与应用

植物表达重组胶原核心原料

9007-34-5

rp335221

重组人源化III型胶原蛋白

无动物源, 无载体, 重组, ≥90%(SDS-PAGE), expressed in Nicotiana benthamiana

用于植物表达重组人源化Ⅲ型胶原蛋白的序列、分子量、纯度、结构稳定性、蛋白水合、成膜及配方相容性研究。

胶原变性结构对照

9000-70-8

G108395

明胶

适用于微生物学, gel strength ~250 g Bloom

用于胶原三股螺旋变性后的结构对照,以及凝胶形成、水合、成膜、热响应和蛋白酶解研究。

小麦植物蛋白对照

8002-80-0

G757920

谷蛋白 (来自小麦)

Total Nitrogen min. 12.0 %

用于普通植物蛋白与重组胶原在氨基酸组成、溶解性、蛋白水解、聚集行为和成膜性能方面的对照研究。

大豆植物蛋白对照

9010-10-0

S664825

大豆分离蛋白

≥90%

用于植物蛋白提取、水解度、分子量分布、水合成膜及其与重组胶原结构和性能差异的研究。

 

表2 胶原特征氨基酸、肽段与羟化研究相关产品

 

分类

Cas编号

阿拉丁货号

名称

规格或纯度

产品特色与应用

胶原重复序列核心氨基酸

56-40-6

A111465

甘氨酸

Moligand™, 分子生物学级, ≥99%(NT)

用于胶原重复序列、氨基酸组成、甘氨酸含量及胶原样肽序列设计研究。

胶原构象相关氨基酸

147-85-3

P120032

L-脯氨酸

无动物源, USP, 欧洲药典(Ph.Eur), 用于细胞培养, ≥99%

用于胶原脯氨酸富集序列、肽链构象、氨基酸组成及细胞培养体系研究。

胶原羟化特征氨基酸

51-35-4

H111005

L-羟基脯氨酸

Moligand™, ≥99%

用于胶原相关羟脯氨酸定量、羟化程度评价、标准曲线建立及蛋白水解产物分析。

胶原羟化与交联相关氨基酸

56-87-1

L598932

L-赖氨酸

Moligand™, ≥98%, Metal<500ppm

用于胶原氨基酸组成、赖氨酸羟化、糖基化及交联前体相关研究。

胶原重复序列三肽对照

2239-67-0

H769205

甘氨酸-脯氨酸-羟脯氨酸

Moligand™, ≥98%

用于胶原重复序列模型、三肽构象、酶解产物鉴定及特定胶原肽细胞响应研究。

胶原来源二肽对照

18684-24-7

H332495

4-羟基-1-L-脯氨酰-L-脯氨酸

≥98%

用于胶原来源二肽的色谱质谱对照、酶解产物鉴定、细胞摄取及细胞响应比较研究。

胶原羟化还原辅助因子

50-81-7

L432793

L -抗坏血酸

无水级, Moligand™, ACS, ≥99%

用于胶原脯氨酸和赖氨酸羟化体系的还原辅助作用研究,以及细胞培养中胶原合成相关对照。

胶原羟化反应共底物

328-50-7

K105571

α-酮戊二酸

Moligand™, ≥98%

用于胶原脯氨酰羟化酶和赖氨酰羟化酶反应体系的共底物、酶活及反应条件研究。

胶原羟化反应亚铁来源

7720-78-7

F710256

硫酸亚铁溶液

5% in H2O

用于胶原羟化酶反应体系的亚铁离子来源、金属离子依赖性及羟化条件筛选。

 

表3 蛋白酶解、重组蛋白纯化与质量分析相关产品

 

分类

Cas编号

阿拉丁货号

名称

规格或纯度

产品特色与应用

胶原降解与酶敏感性研究酶

9001-12-1

C128712

胶原蛋白酶 来源于溶组织梭菌(无动物源性,C)

EnzymoPure™, ≥200 units/mg dry weight

用于胶原降解、酶敏感性、结构完整性、降解动力学及重组胶原稳定性研究。

胶原酸性酶解与肽图分析酶

9001-75-6

rp218612

重组胃蛋白酶(质谱级)

无动物源, 无载体, 生物活性, 质谱级 (MS), ActiBioPure™, EnzymoPure™, 用于蛋白测序, ≥10000U/g enzyme powder; ≥20000U/g protein

用于胶原酸性酶解、端肽处理、肽图制备、蛋白测序及质谱样品前处理。

植物蛋白酶解酶

9001-73-4

P164463

木瓜蛋白酶

生物活性, ActiBioPure™, 天然, 高性能, EnzymoPure™, from Carica papaya; ≥2000U/mg enzyme powder,以酪蛋白为底物

用于大豆、小麦等植物蛋白的受控酶解、肽段制备、水解度及分子量分布研究。

蛋白变性与样品溶解试剂

57-13-6

U755742

尿素 溶液

UltraBio™, ~8 M in H2O

用于蛋白质变性、聚集体解离、难溶蛋白样品溶解及电泳或质谱前处理。

蛋白电泳变性剂

151-21-3

S432157

十二烷基硫酸钠(SDS)

无水级, ACS, ≥99%

用于十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳样品变性,以及重组胶原分子量、纯度和降解片段分析。

蛋白链还原剂

3483-12-3

D104860

DL-二硫苏糖醇(DTT)

分子生物学级, ≥99%

用于还原蛋白二硫键、分析蛋白链间连接,并进行电泳和质谱样品前处理。

重组蛋白亲和纯化试剂

288-32-4

I432539

咪唑

无水级, ACS, ≥99%

用于带多组氨酸标签的重组胶原或相关蛋白固定化金属亲和层析的洗涤与洗脱。

蛋白定量染料

6104-58-1

B104237

考马斯亮蓝G250

AR

用于考马斯亮蓝法蛋白定量、重组胶原回收率评价及蛋白样品浓度比较。

游离氨基显色试剂

485-47-2

N105629

水合茚三酮

AR

用于游离氨基酸、可反应游离氨基、蛋白水解程度及植物蛋白酶解产物的显色分析。

羟脯氨酸显色试剂

100-10-7

D278973

对二甲氨基苯甲醛

≥98%

与氯胺T配合用于羟脯氨酸显色定量,以及胶原相关样品羟脯氨酸含量分析。

羟脯氨酸氧化试剂

127-65-1

C684215

氯胺T

≥98%

用于羟脯氨酸氧化显色反应,配合对二甲氨基苯甲醛开展胶原相关样品定量分析。

 

表4 保湿、成膜与配方性能对照产品

 

分类

Cas编号

阿拉丁货号

名称

规格或纯度

产品特色与应用

小分子吸湿保湿对照

56-81-5

G755728

甘油

无水级, UltraBio™, 分子生物学级, ≥99.5%(GC)

用于植物蛋白或重组胶原配方的溶剂、保湿剂和蛋白膜增塑组分,并作为小分子吸湿保湿对照。

高分子水合与成膜对照

9067-32-7

S774025

透明质酸钠

欧洲药典(Ph.Eur)

用于高分子水合、成膜和保湿性能对照,以及重组胶原复配体系的流变和皮肤水合研究。

 

参考文献

 

[1] 国家药品监督管理局. 化妆品新原料备案:符合哪些情形的原料不属于化妆品新原料?[EB/OL]. 国家药品监督管理局政务服务门户.

 

[2] Kieliszewski MJ, Lamport DTA. Extensin: Repetitive Motifs, Functional Sites, Post-Translational Codes, and Phylogeny. The Plant Journal. 1994;5(2):157–172. DOI: 10.1046/j.1365-313X.1994.05020157.x.

 

[3] Xiao C, Anderson CT. Interconnections Between Cell Wall Polymers, Wall Mechanics, and Cortical Microtubules: Teasing Out Causes and Consequences. Plant Signaling & Behavior. 2016;11(9):e1215396. DOI: 10.1080/15592324.2016.1215396.

 

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[6] Cosmetic Ingredient Review Expert Panel. Safety Assessment of Hydrolyzed Wheat Protein and Hydrolyzed Wheat Gluten as Used in Cosmetics: Final Report[R]. Washington, DC: Cosmetic Ingredient Review, 2014.

 

[7] Stein H, Wilensky M, Tsafrir Y, Rosenthal M, Amir R, Avraham T, Ofir K, Dgany O, Yayon A, Shoseyov O. Production of Bioactive, Post-Translationally Modified, Heterotrimeric, Human Recombinant Type-I Collagen in Transgenic Tobacco. Biomacromolecules. 2009;10(9):2640–2645. DOI: 10.1021/bm900571b.

 

[8] Bohlender LL, Parsons J, Mitgau A, Hoernstein SNW, Grigolon G, Henes B, Decker EL, Reski R. Secretion-Based Production of Prolyl-Hydroxylated Human Type III Collagen in Scalable Physcomitrella Photobioreactors. Plant Cell Reports. 2026;45:45. DOI: 10.1007/s00299-026-03727-7.

 

[9] Myllyharju J, Nokelainen M, Vuorela A, Kivirikko KI. Expression of Recombinant Human Type I–III Collagens in the Yeast Pichia pastoris. Biochemical Society Transactions. 2000;28(4):353–357. DOI: 10.1042/BST0280353.

 

[10] Neubert RHH. Mechanisms of Penetration and Diffusion of Drugs and Cosmetic Actives Across the Human Stratum Corneum. European Journal of Pharmaceutics and Biopharmaceutics. 2024;202:114394. DOI: 10.1016/j.ejpb.2024.114394.

 

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产品仅供科研与开发使用,不用于人体、动物、诊断或治疗。

引用本文

阿拉丁科学.《“植物胶原蛋白”是什么:原料类型、结构差异、生产方式与护肤作用辨析》. 阿拉丁知识库,更新于 2026年8月25日。 https://www.aladdin-e.com/zh_cn/faqs/what-is-plant-collagen-distinguishing-ingredient-types-structural-differences-production-methods-and-skincare-effects.html
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